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La matrice della vita: le interazioni deboli in ambiente acquoso, le interazioni carica-carica, la costante dielettrica; tipologie di interazioni carica-carica, I legami (o interazioni) deboli e la loro importanza biochimica, I legami ionici, le interazioni di van der Waals, Il legame idrogeno, le interazioni idrofobiche; schema riassuntivo delle interazioni deboli di interesse biochimico; proprietà del solvente H2O nei confronti di soluti polari; il comportamento dell’acqua nei confronti di soluti non polari; Molecole anfifiliche; la formazione delle micelle per spiegare le membrane cellulari; proprietà inusuali dell’H2O, le proprietà colligative: influenza dei soluti sulle proprietà dell’acqua; Effetto dell’osmolarità del solvente sul movimento dell’acqua attraverso la membrana plasmatica; Ionizzazione dell’acqua; pH; Dissociazione di elettroliti forti e deboli; Molecole con più gruppi ionizzabili; Punto isoelettrico; Solubilità dei macroioni e pH; L’influenza dei piccoli ioni: la forza ionica; Le proteine sono le macromolecole più versatili della cellula; Aminoacidi (aa), configurazione, proprieta’ e pKa; le formule dei 20 aa proteici.

Aa essenziali e non-; gli aa sono precursori di molte molecole biologiche; chiralita’ degli aa; punto isoelettrico degli aa; curva di titolazione degli aa; le scale di idropatia; il legame peptidico; il legame peptidico è un punto di rigidità della catena; proteine semplici e coniugate; forma e funzione; livelli strutturali: la struttura primaria e secondaria, solo determinate coppie di angoli sono ammesse in una conformazione stabile, l'α elica, le alfa eliche possono essere amfipatiche; le strutture β; foglietti β paralleli e antiparalleli, ripiegamenti e anse; L’elemento di struttura più semplice è il beta turn (loop); Struttura terziaria; Le proteine ripiegate sono stabilizzate prevalentemente da interazioni deboli non covalenti; Struttura delle proteine di membrana.

Le strutture proteiche sono modulari; Le famiglie di proteine; Le proteine globulari sono costituite da domini strutturali; I domini proteici si possono classificare secondo i loro elementi di struttura secondaria; Struttura quaternaria; Il "folding" delle proteine; L’informazione per il ripiegamento delle proteine e’ contenuta nella loro struttura primaria; La termodinamica del ripiegamento.
L’effetto idrofobico; Mioglobina ed emoglobina; Il gruppo eme; Meccanismi di legame con O2; Meccanismi di legame con CO; Emoglobina: Regolazione allosterica; Effetto Bohr; Aumento della pressione parziale di CO2; 2,3-difosfoglicerato; Interazioni quaternarie non appropriate possono avere straordinarie conseguenze funzionali; Talassemia: emoglobina delle cellule falciformi ; L’effetto “dominante negativo”;
Gli enzimi ; Struttura generale degli enzimi; Il complesso enzima-substrato ; Energia di attivazione ; Enzimi: catalizzatori biologici ; Classificazione internazionale degli enzimi; I Coenzimi; ATP, NADH, FADH2 e Coenzima A; Cinetica della catalisi enzimatica; Modificazioni covalenti degli enzimi; Sistemi di inibizione enzimatica ; Allosterismo ; Cinetiche degli enzimi allosterici ;

Energia libera di Gibbs. Adenosin Trifosfato (ATP), ciclo e vie di produzione dell’ATP. L’ossidazione chimica o biologica delle molecole organiche produce energia. I Coenzimi: ATP, FAD, NAD, Coenzima A. Metabolismo, vie cataboliche e anaboliche, formazione e ossidazione di Acetil-CoA. Ciclo di Krebs. Fosforilazione ossidativa. Tipologie delle reazioni fondamentali del metabolismo. La regolazione dei processi metabolici. Tipologia delle fibre muscolari slow e fast, caratteristiche morfologiche e profilo biochimico. Il metabolismo del tessuto muscolare. Vie che generano ATP nel muscolo.

I carboidrati: monosaccaridi, disaccaridi e omopolisaccaridi. Digestione e assorbimento. Il controllo ormonale della glicemia. L’ingresso del glucosio nei tessuti muscolari. La glicolisi e le sue 10 reazioni. Il destino del piruvato. La glicolisi anaerobia (fermentazione lattica), il ciclo di Cori e il ciclo dell’alanina. Il sistema tampone della fosfocreatina. Il metabolismo del glicogeno: sintesi e demolizione. Regolazione da substrato e ormonale delle glicogeno sintasi e fosforilasi. La gluconeogenesi. Molecole glucogeniche ed effetto dell’esercizio sulla gluconeogenesi epatica. Lattato, glicerolo e aminoacidi. Metabolismo ossidativo dei carboidrati; Ciclo dei pentosi. Piruvato deidrogenasi e regolazione.

Le 8 reazioni del ciclo di Krebs, la resa energetica e la regolazione del ciclo. Funzioni alternative del ciclo. Vie anaplerotiche. La fosforilazione ossidativa.

Classificazione dei lipidi. Acidi grassi saturi e insaturi. I fosfolipidi, gli steroli, il colesterolo. Lipidi provenienti dall’alimentazione, assorbimento intestinale e veicolazione mediante le apolipoproteine. Mobilizzazione dei trigliceridi endogeni. Stimolazione ormonale della lipolisi. Correlazioni del metabolismo lipidico tra fegato e tessuto adiposo. La degradazione degli acidi grassi. Attivazione degli acidi grassi e sistema di trasporto nella matrice mitocondriale (acil-carnitina/carnitina). La beta ossidazione e bilancio energetico. I corpi chetonici. Reazioni di formazione dei corpi chetonici ed esportazione dei corpi chetonici e utilizzo nei tessuti periferici. Biosintesi dei lipidi o beta riduzione. Reazioni di biosintesi degli acidi grassi. Regolazione reciproca tra demolizione e sintesi degli acidi grassi.

Le proteine. Proprieta’ nutrizionali delle proteine. Le reazioni di Maillard. Digestione delle proteine e destino degli amminoacidi. La pepsina e il pepsinogeno. Assorbimento degli aa a livello dell’intestino tenue, trasporto al fegato e utilizzo. Aminoacidi come precursori di molte molecole biologiche: glutatione, taurina, porfobilinogeno e creatina, carnitina, neurotrasmettitori e istamina, ossido d’azoto. Energia dalla catena carboniosa degli amminoacidi. Amminoacidi glucogenetici, chetogenetici e glicochetogenetici. Le reazioni di transaminazione e deaminazione degli aminoacidi. Formazione di ione ammonio nei tessuti extraepatici. Il ciclo dell’urea. Metabolismo dell’etanolo.